Diploma em Técnicas Analíticas em Purificação de Biomoléculas

Seja introduzido ao mundo de técnicas analíticas na purificação de biomoléculas neste curso livre. Você vai explorar o fato de que a cromatografia é uma técnica que permite aos cientistas separar moléculas de interesse de uma mistura bruta e descobrir qual efeito essa separação explora. Descubra qual tipo de cromatografia leva a matria a ter um grupo funcional carregado negativamente com afinidade em relação a moléculas carregadas positivamente. Você será introduzido ao conceito de 'cromatografia de interação hidrofóbica' que explora a capacidade de interações fortes entre o grupo hidrofóbico acoplado à matriz e patches hidrofóbicos presentes em uma substância analítica como uma proteína. Descubra o que acontece com as moléculas de água blindando as cadeias laterais de proteína na presença de uma quantidade elevada de sal, e descubra qual a adição de uma quantidade baixa de sal à solução proteica resulta em. Demonstrações, problemas, exemplos e questões de avaliação neste curso baseado em video-led são projetados para fornecer a você uma base abrangente neste aspecto da biologia.

O curso chuta de fora com a definição de cromatografia de filtração de gel (também conhecida como cromatografia de exclusão de tamanho ou cromatografia de sieve molecular) e os diferentes tipos de problemas que um provavelmente terá após embalar a coluna. A escolha da coluna será discutida, dependendo da faixa de peso molecular e do limite de pressão dos equipamentos de operação. Você irá explorar o fato de que o peso molecular e o tamanho de uma proteína estão relacionados com a forma da molécula e a relação entre o seu peso molecular e o raio de giro. Você descobrirá o fato de que a determinação nativa de peso molecular por filtração de gel em conjugação com o SDS-PAGE pode ser usada para determinar o status oligomerico da proteína. Vá estudar preparando amostras de filtração de gel na fase móvel e como a ligação do DNA à proteína induz certas alterações conformacionais.

Em seguida, você aprenderá que a cromatografia de afinidade funciona sobre o princípio das forças de reconhecimento mútuo entre uma lige e um receptor. Você vai ganhar percepção do fato de que, no método de cromatografia de bio-afinidade, as biomoléculas são usadas como receptor presente na matriz e ela explora o fenômeno biológico como o anticorpo-antigénio. Você descobrirá então que Glutathione S-transferase (GST) utiliza a glutationa como um substrato para catalisar reações de conjugação para fins xenobióticos de desintoxicação. Esta proteína de fusão GST é produzida pela recombinação da proteína de interesse com a sequência de GST presente no vetor de expressão. Você será ensinado que a biotinilação de anticorpos permite a imobilização de anticorpos na orientação correta sobre as esferas de vidro revestidas de estreptomicina. Você descobrirá que uma coluna de afinidade também pode ser usada como uma ferramenta para estudar ou isolar um parceiro interagindo de uma proteína particular. Por fim, você estudará cromatografia de filtração de gel, receptor e interações de ligas, cromatografia de bio-afinidade e cromatografia de afinidade metálica. Este curso será de interesse para estudantes de biotecnologia, ou esses profissionais em biotecnologia experimental.