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Estrutura de um Anticorpo Molécula Anticorpos são a forma secretada do receptor de células B. Por serem solúveis e secretados para o sangue em grandes quantidades, os anticorpos são facilmente obtidos e facilmente estudados. As Moléculas Anticorpos são aproximadamente em forma de Y, como representado na utilização de três estilos esquemáticos diferentes.
A Molécula De Anticorpo IgG é composta por quatro cadeias de polipeptídeos, compreendendo duas cadeias de luz idênticas e duas correntes pesadas idênticas, podendo ser pensadas como formando uma estrutura em forma de Y flexível.
Cada uma das quatro cadeias tem uma região variável (V) no seu aminotermino, que contribui para o local de ligação antigénio, e uma região constante (C).
As cadeias de luz estão ligadas às cadeias pesadas por muitas interações não covalentes e por ligações de dissulfeto, e as regiões V do par de correntes pesadas e de luz em cada braço do Y para gerar dois sítios de ligação antigénios idênticos, que ficam nas pontas dos braços do Y.
A posse de dois sítios de ligação antigénio permite que moléculas de anticorpo cruzem os antigénios e os unem muito mais estavelmente e com avidez mais elevada.

Diversidade do Repertório Imunoglobulina O fator mais importante que possibilita essa diversidade é que as regiões V são codificadas por segmentos de genes separados (segmentos de genes V, D e J), que são reunidos por um Processo de Recombinação Somática.
Os linfócitos exclusivos-recombinases específicos, as proteínas RAG, são absolutamente necessários para catalisar esse rearranjo, e a evolução das proteínas RAG coincidiu com o aparecimento do sistema imunológico adaptativo dos vertebrados modernos.
A variabilidade nas articulações de codificação entre segmentos de genes é gerada pela inserção de números aleatórios de P-e N-nucleotídeos e pela exclusão variável de nucleotídeos nas extremidades de alguns segmentos.
A associação de diferentes regiões de luz e de cadeia pesada V para formar o local de ligação antigénio de uma molécula de imunoglobulina contribui com mais diversidade.

Os Receptores T-cell do receptor de t-cell do receptor de células T são estruturalmente semelhantes a imunoglobulinas e são codificados por genes homólogos. Os genes do receptor de células T são montados por recombinação somática a partir de conjuntos de segmentos de genes da mesma forma que o dos genes de imunoglobulina.
A diversidade é, no entanto, distribuída de forma diferente em imunoglobulinas e receptores de células T: o receptor de T-cell loci tem aproximadamente o mesmo número de segmentos de genes V que o imunoglobulina loci mas mais segmentos de genes J, e há maior diversificação das junções entre os segmentos de genes durante o processo de rearranjo gênico.
Assim, a maior diversidade do receptor de T-cell está na parte central do receptor, dentro do CDR3, que no caso de α: β T-cell receptores entra em contato com o fragmento de peptídeo amarrado da lige.
A maior parte da diversidade entre os γ: δ Os receptores de células T também está dentro do CDR3, que é freqüentemente mais comprido do que o CDR3 de α: β T-cell receptores e também pode interagir diretamente com ligands reconhecidos pelo γ: δ T cells.