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    Variantes de Gel Eletroforese Olá todo mundo este é Doutor Vishal Trivedi do departamento de biociências e bioengenharia IIT, Guwahati. E o que estávamos discutindo sobre a eletroforese de gel horizontal em nossa palestra anterior. Temos discutido sobre a condição experimental e como realizar a eletroforese em gel. Nós também mostramos a você um pequeno clips demo como fazer isso no laboratório e espero que estas sejam estas 2 coisas teriam sido explicadas você a eletroforese de gel horizontal em um mais detalhe e você será capaz de executar a eletroforese de gel de agarose em seu próprio laboratório. Então, vamos seguir em frente para discutir as diferentes variantes da eletroforese de gel que você pode fazer ou que foram disponíveis. Então, há a página SDS que na verdade é uma página de desnaturação, de modo que você sabe que a mobilidade eletroforéticaé realmente regida por carga por proporção de massa. Por isso, se eu mantenho a cobrança por proporção de massa então se eu mantenho a carga constante então a mobilidade eletroforética vai paraser inversamente proporcional à massa e é isso que a condição para a página SDS. Por isso, se eu adicionar oSDS na eletroforese em gel o SDS vai se ligar à molécula de proteína.E como resultado realmente vai dar a carga negativa e já que a cobrança é feita poro SDS vai ser uniforme para cada proteína. O componente de carga vai ser anuladoComo resultado a estrutura 3-D da proteína é destruída e ela migra conforme a sua subunidadepeso molecular.   idade e se você executar a mesma proteína na página nativa e se vocêcalcular sua mobilidade eletroforética e se você usar essa informação você pode ser capaz de respondera questão do status oligomeric da proteína particular porque a mobilidade eletroforéticano SDS vai ser conforme o peso molecular.Considerando que, a mobilidade eletroforética; na página nativa vai ser conforme a carga por massaproporção. Pois se a proteína é dimerica a massa se vai ser de correspondente ao dimerenquanto que na página do SDS ela vai ser monomerica. Por isso, a combinação da página SDS ea página nativa vai dar a resposta sobre o status oligomeric da proteína.Número 1 número 2 com o auxílio desta página nativa você pode ser capaz de porque a página nativavai manter as confirmações dimensionais.Também vai manter a atividade da proteína para que você possa fazer as atividades funcionaisVocê também pode ser capaz de fazer as atividades funcionaisQuando a proteína estiver presente no gel e vocêpode responder pode responder a muitas questões relacionadas à atividade bio química dessa determinada enzimaou atividade bioquímica dessa proteína específica. Número 3 as proteínas nativas porquea página nativa também vai permitir que você as confirmações dimensionais de 3 a página nativa possa serevento usado para o estudo a interação entre as 2 proteínas.Por exemplo proteína A e proteína B é sua proteína A e B se interagem entre sisua carga resultante de massa molecular vai ser muito alta. Sendo assim, é assim que você podeser capaz de fazer aquela pergunta específica se você carregar proteína A, proteína B e proteína AB complexoentão a mobilidade eletroforética vai ser diferente para o complexo. Fora isso se você
    veja qual o tamanho da proteína e se você vê o que tipo de eletroforese de gel ou que tipo de gelvocê tem que usar para ver a melhor resolução e separação.Mas você vê é que se você tem o peso molecular muito pequeno por exemplo a proteína de 4 40 kDaentão você pode ser capaz de usar a eletroforese de gel de 20% que significa que vocêpreparou uma solução de acrilamida de 30% bits realmente contém 1% cross ligando agente o (())(08:36) então a partir deles você pode ser capaz de usar o gel de 20% bits, se você estiver trabalhando coma proteína que está na faixa de 4 40 kDa. Mas se você estiver trabalhando na faixa de 12 a 45 kDa você pode usar 15% se você for para 10 70 vocêpode usar o 12,5. Se você usa de 15 a 100 você pode usar 10% e se estiver trabalhando na faixa de 25a 200 você pode ser capaz de usar o 8% que significa como o peso molecular está aumentando você estána verdade diminuindo a acrilamida. Porque eu acho que se você se lembrar eu te mostrei que quandoa poliacrilamida é quando a acrilamida está obtendo ligação cruzada pelo bisacriamidoso e querealmente cria um poro dentro do por causa de fibras estão se conectadas pelo bisacriamidaNa verdade cria um poro ou a bagunça e a partir dessa bagunça a molécula como para passar por isso sevocê pegar a acrilamida muito alta concentra as proteínas de alto peso molecular não vãoentrar. Por isso, para as referências práticas de você esses valores são utilizados para que seja porsimplesmente por pessoas tenha feito os diferentes tipos de experimento e é assim que eles vêm comesse valor.Mas a condição vem quando você tem que resolver uma proteína de 500 kDa por exemplo ou até mesmo2000 kDa proteína. Por exemplo se você tem uma proteína tão grande ou se você tem o complexo de proteína multi-mericé como você vai resolver isso porque se você soltar essa consulta parasuponha que 5% ok ou até mesmo para como 3% esta menor consulta da acrilamida é tão menos que elanão vai entrar em dar-lhe o gel como estruturas ele realmente vai fazer o it não é realmenteo suficiente para te dar um gel que pode ser manipulado de uma maneira muito simples.Então para resolver este problema onde você tem uma proteína muito grande e complexos proteicos as pessoasdesenvolvem a nova técnica de eletroforese de gel aqui eles estão usando as gelas múltiplas e queé como eles são capazes de utilizar e resolver essa alta proteína molecular de peso. Além deque suponhamos que você tenha a proteína de menor para esta consideração. Por exemplo se você tem o
    aminoácidos que são você está interessado em resolver em relação ao gel acrilamida então não pode iralém dos 20%. Pois é o máximo o que você pode preparar a partir das soluções de acrilamida30%.Mas o que se pode ver é que a solução de acrilamida de 30% como apenas a bisacrilamida de 1% então se vocêtiver uma proteína de um tamanho muito pequeno então o que você pode fazer é você ainda pode ser capaz de rodar o gel de 20%mas você pode aumentar a porcentagem da bisacrilamida. Estes tipos de gel são chamados comoos gels vinculados altamente cruzados ok. Portanto, se você tem um peso de molécula muito pequeno você pode usar os gels de ligação de alta cruzonde você pode realmente usar a bisacrilamida de 2% ou 3%.Considerando que se você tem uma proteína de peso molécula muito alta então você pode ter que usar uma combinaçãode diferentes gels que vamos discutir em um slide subsequente.Agora você ferve e deixa que a acrilamida fique dissolvida a única coisa é que você não deve adicionaro temed e você não deve adicionar o APS no sistema. Então você prepara o completeEntão para este propósito o que você tem que fazer é ter que girar este cassete nessa direçãoprimeiro ok. Então você pode imaginar que acabamos de girar este cassete pelo 90 graue agora você começou a preencher deste lado ok.Então primeiro você preencha este então você preenche este então quando você gira você tem que bloquear da parte superiortambém e então você começa a jorrar do topo e primeiro você preenche este tipo assim ok. Então então
    uma vez feito com o casting de todo o up até o final então você pode girá-lo de volta novamente eentão você pode começar a jorrar o gel de empilhamento, e você pode ser capaz de colocar o pantee você pode lançar os diferentes poços, e então você apenas carregar as proteínas que já foramincubadas com a quantidade diferente de ureia.E como resultado o que você vai ver na observação você vai vê-lo como paraexemplo você tem um molar de 0, 3 molar, 6 molar e 8 molar. Por isso, no molar de 0 você vai paraver uma única banda que na verdade vai ser correspondente ao tetramer. Então eu assumo queestamos dissolvendo uma proteína tetramérica. Agora uma vez que chega aos 3 sua consideração de tetramerdo tetramer vai ser quebrada.E então você vai realmente ver alguma quantidade de aparador alguma quantidade de dimer e alguma quantidadede monômio o que significa que isso realmente vai ser aparador isto vai ser mais dimer eeste vai ser monômio. Se você for mais para cima então você banda e concentração do tetramervai ser reduzido enquanto que as todas as outras proteínas vão ser aumentados. Masuma vez que você chega aos 8 molares todos estes vão chegar até as proteínas toupeiras.Assim, tudo vai se arrombado ao monômio para que você realmente consiga seguir esse tipode estudo e se você fizer esse tipo de experimentos que realmente irá lhe dizer a estabilidadedesses oligômeros individuais em direção à ureia. Assim, irá realmente dizer que o qualmonomer vai ser quebrado e em que passo a proteína está perdendo suas estruturas de 3 dimensionaise em que passo ele está realmente perdendo sua interação com os vizinhos.Então, que a proteína tetramérica está se convertendo em trimeric e o dimerico e monomeric.E finalmente tudo vai se converter no monomeric assim neste estágio toda a sua proteínaficou desvendada enquanto que este estágio toda a sua proteína está sob a fase de dobragem.
    A eletroforese de gels dimensional de 2 é uma combinação de focalização isoelétrica seguida da página de SDSem uma direção perpendicular. Os pontos isoelétricos, separam as amostras com base em seu pH isoelétricoele está indiretamente relacionado com a carga que está presente no proteins.para lhe dar as 2 partes. Você pode imaginar se eu colocar e resolver o mesmo exemplo usando o ponto isoelétricoou para o peso molecular então as amostras não serão resolvidas adequadamente ounão se resolverá completamente.Em geral a análise de liso bacteriano ou extrato de tecido complexo pode produzir até mesmo para 10002500 pontos bem separados. Com uma ferramenta de detecção de sensibilidade e softwares de análise de imagemindividuais dessas manchas podem ser identificadas sob as diferentes condições. Assim, o gel de 2Deletroforese é muito popular em termos de busca das alterações no padrão das proteínasquando você está tratando um determinado organismo ou bactéria com algo que na verdade émudando o protieum desse determinado organismo.E porque essas alterações são muito sutis e essas alterações são muito difíceis de serem mapeadas simplesmente porusando a propriedade quer o ponto isoelétrico ou para o peso molecular é por isso que as pessoas sãousando a eletroforese de gel dimensional de 2 para resolvê-las. E em geral você vai paraproduzir de 1000 2500 partes apenas e que na verdade vai te dar a separação suficiente paraver cada ponto.E uma vez que você tiver esta manchas você pode ser capaz de extrair a proteína daquelas partes e você podeser capaz de identificar essas manchas e você pode ser capaz de identificar as proteínas. Como executar a dimensional de 2; eletroforese?(Consulte o Tempo de Deslizamento: 25:10)
    O material o que você exige é para a eletroforese de gel dimensional de 2 você requer as tiras de focalização isoelétricas. Essas tiras de focalização isoelétricas não são nada mais que essas tiras do celulousonde você tem os ampholytes são organizadas em tiras de diferentes cargas. Entãoessas luzes de luzes não são nada além das moléculas amfotéricas e essas tiras são revestidas com essas moléculasde modo que esta região realmente vai ser correspondente a um determinado tipo de PI.Então, por causa disso quando as proteínas vão correr e quando atingem o seu ponto isoelétricoeles vão ficar imobilizados para aquela região em particular. E por causa disso eles obterãoseparados com base no ponto isoelétrico. Então você precisa de um reagente para a página SDS e então vocêtambém exigia o reagente porque você deseja fazer uma detecção sensível para que você também precise de um reagentepara a coloração de prata.Então você requer um trypsin porque uma vez que você conseguiu o (()) (26:15) você tem que (()) (26:16) eles soque as proteínas vão produzir os peptídeos e então estes peptídeos podem ser analisados na espectrometria de massapara saber qual é a massa deste peptídeos e então você será capaz deidentificar a proteína.(Consulte o Tempo de Slide: 26:33)
    Este é como os múltiplos passos por exemplo a etapa 1 você vai fazer as extrações de proteína. Ema proteína extrai o tecido ou a parede celular congelada em e vai fazer um pó de achado então estemesmo pó é misturado com o resfriado 10% Tca em acetona com 1% DTT. A suspensão do tecido
    foi incubada com 1 hora ’ s a 20 grau e a mistura é centrifugada em 35000g por 15 minutesem 4 grau.Você pode descartar o sobrenadante e dissolver cuidadosamente o paladar no gelo e acetonacontendo 1% DTT. Incubram a suspensão e ao passar por esse procedimento finalmenteo que você vai receber o material e antes de carregar esses materiais na tira de foco do isoelétricovocê tem que estimar a proteína com a ajuda do método de Lowry ou do Bradford.Para que não deve ser você carregar muito alta quantidade da proteína ou muito menos quantidade de proteína. Porque se você carregar muito alta quantidade da proteína então a proteína vai sobreporumas com as outras e a operação vai ser compromisso se você carregar muito pouco então você é podeerrar algumas dessas proteínas que estava presente na amostra. Mas como o nível era tão baixo elepode não ser ele pode não estar até o nível de detecções.(Consulte o Slide Time: 27:59)
    Então o passo 2 você vai fazer as primeiras dimensões de modo que as tiras do IPG neste caso temos euestou tomando um exemplo pH 3 10. Por isso, as tiras do IPG ou disseram que você sabe que na verdade estão tendo as luzes de entradaque são revestidas e você pode ter uma tira de IPG de qualquer faixa como 2 5, 2 10, 3 a10 é reidratada durante a noite com 350 micro litro de 3 ofertas de barras de reidratação. E uma vez que ele ficareidratado você pode carregar a tira do IPG com 1000 micro grama em uma bandeja de revenda na salatemperatura.
    Esta tiras focadas foram equilibradas duas vezes primeiro equilíbrio em viagens de 50 milli metros temoscontendo tiras e a segunda foi executar solução contendo 4% iodoacetamida em vez deDTT. Então você vai fazer a rodada de 2 focando em uma delas vai ter o DTT ooutro você vai ter a iodoacetomida. Uma vez que o foco isoelétrico foi conduzidoem 20 grau para rodar a condição de primeira hora em 500 volts seguido dos 1000 volts por 2 horase finalmente as 16 horas em 3000 volts.Então, quando você executar estas para as 16 horas a 300 volts as proteínas vão migrar por todaa tira de foco isoelétrico e então ela vai ficar imobilizada em suas manchas individuais. As faixas do IPGserão retiradas das operadoras e a segunda separação dimensional serárealizada na página SDS em um slab vertical da acrilamamida.(Consulte o Tempo de deslizamento: 29:37)
    Agora uma vez que você é feito com essas primeiras dimensões então o que você vai ter é vocêvai ter as tiras do IPG ok. E então o que você tem que fazer é pegar as tiras do IPG ecolocá-lo nas soluções de acrilamida para que você vá fazer? Você vai fazer primeira castaa solução de gels ok mas você não precisa lançar as gelas de empilhamento e assim primeiro você lança oresolvendo gel e você coloca a sua tira ok e então você realmente despeja o gel de empilhamento epor causa disso você realmente vai selar as diferenças entre a tira do IPG assim como a página do SDS.
    E então ele se torna o gel contínuo de 1 minutos e então você vai executar a segunda página de SDS de dimensãocomo estávamos discutindo sobre a eletroforese de gel vertical. As proteínasque realmente vão ser migradas como esta agora vão rodar nessas direções oko que significa que toda essa proteína vai ser concentrada e é assim que você realmente vaiconseguir uma vaga dessa proteína. Assim você pode ter várias proteínas que estão presentes nestespots particulares e é por isso que você vai ver as múltiplas manchas a partir de uma única faixa de IPGfocalizando área.O que significa em um PI de 3,1 você pode ter 5 de proteína e todas essas 5 proteínas podem ter umdiferente de peso molecular. Por isso, é por isso que você vai ver as proteínas das manchas dasposições diferentes e a mesma será verdadeira para vários lugares. Uma vez que você tenha as manchas você pode sercapaz de você saber analisar esses padrões de pote no gel da segunda dimensão e você pode ser capaz decomparar com as amostras não tratadas ou as diferentes amostras de tratamento e é assim que elerealmente vai te dizer que quais são as manchas são diferencialmente expressas.O que significa que são essas manchas que estão adicionalmente presentes e que são as manchas que vocêpode ser capaz de extrair do gel e que você pode ser capaz de usar o downstream 2dimensional eletroforese dimensional gel se aproxima. E (()) (32:03) por exemplo você pode fazer o tripsmizaçãoe então você faz a multi-massa e tudo mais e pode ser capaz de identificar asproteínas.Existem dois cursos de bons MOOC estão disponíveis a partir do IIT Bombay se você estiver interessadoestudar a eletroforese de gel dimensional de 2 bem como o proteômico. Por isso, se você estiver interessadovocê pode realmente ir para aqueles cursos IIT Bombay ’ s e MOOC e você pode estudar isso em mais detalhes. Por isso aqui não vamos discutir cada um desses passos eu estou apenas tentando dizer a vocêque estes são os realmente obstinados que estão disponíveis para você utilizar eletroforese de gel pararesponder muitas perguntas críticas.Então em típico o que você tem o que nós temos discutido até agora que você éprimeiro vai pegar a célula ou o tecido, você vai preparar o extrato o primeiro você éindo executar este extrato nas tiras do IPG. E isso vai se resolvê-los como no
    forma das bandas sobre essas faixas, e então o que você vai fazer é carregarestas tirapara a página do SDS.Assim, cada tira, cada vaga é ou cada banda vai ser resolvida agora para dentro das manchas individuais eé assim que você vai obter as 1000 2500 vagas diferentes e essas manchas podem ser cortadasdo gel e podem ser feitas para os aplicativos de downstream como o tratamento proteico aespectrometria de massa.(Consulte o Tempo de Slides: 33:44)
    Agora temos discutido sobre a página nativa que discutimos sobre a página do SDS discutimossobre os gels de agarose e acrilamida e também discutimos sobre o gel dimensional de 2eletroforese. O que é a limitação da página nativa é que ela sempre regida pela carga intrínseca deda proteína particular que significa se a proteína é carregada negativamente érealmente vai correr conforme a carga negativa.Mas você sabe que a eletroforese opera tem um eletrodo negativo sobre a parte superior e positivaeletrodo na parte inferior. Mas qual será a condição se você tiver uma mistura onde você estáindo ter o carregado positivamente e assim como a proteína carregada negativamente. Nesses tiposde mistura complexa você não será capaz de utilizar a página nativa porque ou a proteína carregada positivamentecorrerá ou a proteína carregada nativamente é executada.
    Independente de saber se você tem uma mistura complexa onde você tem o carregado positivamenteou as proteínas carregadas negativamente você tem que executar a página horizontal. Por isso, página horizontal ésemelhante ao gel de agarose mas você está usando a acrilamida em vez do Agarose.(Consulte O Slide Time: 35:11)
    Assim, a eletroforese de gel horizontal neste aparelho a amostra biológica complexa é resolvida comopor sua carga e desloca-se para o eletrodo de balcão de cargas. O que significa que o positivo se movimentaráem direção ao negativo e o negativo se moverá em direção ao positivo. A amostra; carregada nomeio do gel é resolvida com base em sua massa por proporção de carga. O cassete de gel é projetado parapreparar gel de agarose não é apropriado para lançar o gel de poliacrilamida devido ao expositor de gelcom o oxigênio ambiental.Então o gel cassete o que usamos para a eletroforese de gel de agarose não é bom o suficiente para lançar as gelas de poliacrilamida. Porque, ela está aberta do topo então por causa disso ela está realmente indopara obter a entrada direta de oxigênio; e você sabe que o oxigênio é um expositor da acrilamidapolimerização. Portanto, se o oxigênio está presente a poliacrilamida não vai ficar polimerizada parate dar a página.Então, por causa disso você requer um operador de página nativa especializado que realmente pode resolver a amostracom base na taxa por proporção de massa. A página nativa horizontal separa a mistura de proteínacom a alta resolução e a migração de proteína é correspondente bem com a massapor proporção de carga.
    (Consulte O Tempo De Deslizamento: 36:34)
    Então, primeiro discuta sobre a peça de instrumentação para que o design as cassetes de gel. O cassete de gelconsiste de 3 placas a placa de 1 grande que é a placa número 1 e as 2 chapas pequenas que sãonúmero 2 e 3 são 2 mm de lâmina de vidro espessa é grudada na chapa grande para dar os espaços de construçãoo que significa que você realmente vai colocar o slide de 2mm de espessura em até o slide. E quena verdade vai te dar os espaçadores o cassete de gel é selado com a espuma espessa em relação aoambos ladoOk em ambos os lados você tem uma espuma muito espessa que na verdade vai usar para a vedaçãodeste particular operadores que está impregnado de agarose para evitar a vazão. Em seguida, o cassete de gelé montado com a ajuda de um clipe de um fichário com uma lacuna de 1mm 1 centímetros para colocar o pente. O que significa que você tem este prato principal você tem um pente você tem uma espuma deste lado vocêtem espaçador em ambos os lados.E então você o que você vai fazer é você vai colocar o número 2 você vai paracoloque o número 3 assim e então você vai colocar os clipes em ambos os lados. De modo que esteoperador inteiro vai ser montado como 1 e então você vai começar a lançar as gels de polacrilamida.(Consulte o Tempo do slide: 38:04)
    O casting da acrilamida nativa horizontal gels o cassete de gel é montado pelos clipes de binderpara manter 1 de diferença de centímetro entre eles para colocar os combos. O vazamento do cassete foiverificado pela água antes de jorrar a solução de acrilamida. Então o que você tem é você tem uma placa principalonde você vai ter a espuma na parte inferior e o topo tão primeiro o que você faz évocê é assim é a placa número 1.O primeiro o que você faz é colocar a placa número 2 está ok coloque os clipes em ambos os lados e depoisvocê despeje o líquido ok. E uma vez que o é ele é resolvido e ele fica polimerizado então você tem querodar isso ok e então você coloca t número 3 então este lado e você o traz para baixo ok e entãodespeje novamente. Então você pode imaginar que isso é assim se você for ver por isso o número 2irá para cima e o número 3 virá na parte inferior e é assim que você vai despejar emisso.Então, na verdade o casting vai ser um evento de 2 etapa primeiro você escalou para o número 2 então você escaloupara o número 3 e então a porção média vai ficar vazia e a fina camada de águaequilibrados brutanol é sobre-layed em cima de resolver gel. Mesmo procedimento é adotado para escalar oresolvendo gel do outro lado da placa de vidro. Gel cassete é colocado horizontalmente e empilhargel é derramado e um pente é colocado para fundar os poços o que significa uma vez que estas são coisas feitas entãovocê pega o prato como este ok.
    Então, este lado é caseado este lado é caseado então você despeja o gel de empilhamento no entre e coloque um pente. Então, se você colocar o pente o poço vai ser preparado exatamente como ele foi preparado para o DNA.(Consulte o Tempo do slide: 40:04)
    Agora rodando do gel a preparação de amostra as amostras de proteína são misturadas com o 5x loadingcorante contendo 40% de sacarose 10% de azul de bromofenol e 10% de azul de metileno. O bromofenolazul é um corante aniônico e usado para monitorar a mobilidade das proteínas do lado anodico enquanto que a MBé um corante catiônico para rastrear o momento do outro lado. A eletroforese uma vez que você coloca queuma vez que o gel de empilhamento é polimerizado os clipes de ligante de pente e pads de espuma são removidos e poçossão lavados com água e 1x o buffer nativo Tris-glicina rodando.O cassete de gel é colocado na direção horizontal na câmara de eletrodo. A câmara épreenchida com o tampão nativo Tris-glicina refrigerado 1x para o nível apenas o suficiente para tocar paraa placa de vidro que significa se você tem isso e você manteve a placa de vidro como esta ok. Entãoeste lado você tem uma câmara você conecta estes com um algo para que ele realmente pegue o buffermas ele não é um modo contínuo de rodar.Ele vai ser modo descontínuo para que a corrente passe pelo gel de 1 bufferde câmara para a próxima câmara tampão. Por isso, o princípio permanece o mesmo, exceto que agora estamosfazendo a eletroforese nas direções horizontais. Carregue as amostras até o 20 litro de mica aneletroforese é realizada com as constantes 100 volts em uma sala fria. Porque o
    A eletroforese vai ser por 18 20 horas para que seja na sala fria para que a amostranão fique desnaturada e destruída.(Consulte o Tempo de Deslizamento: 41:51)
    Então uma vez que você é feito com que você faz a coloração e de colorir após a eletroforese ésobre gel é retirado do cassete com a ajuda de um bisturi e o manchado com ocoomassie brilhante azul. Todo o processo de coloração e descoloração do gel completo émenos de 3 horas e o que você pode é que eu tenha carregado um lycate bacteriano e o que você pode ver éque as proteínas carregadas positivamente estão indo em direção aos eletrodos negativos e as proteínas carregadas negativamenteestão migrando em direção aos eletrodos positivos e é assim que você pode ser capaz de.E todas as duas amostras são nativas em assim é como você pode ser capaz de resolver e vocêpode ser capaz de visualizar o padrão do positivo assim como a proteína negativa presente na mesma mistura deusando o eletroforese de gel horizontal.(Consulte o tempo de deslizamento: 42:45)
    Quais são as vantagens dessa eletroforese de gel a eletroforese de gel horizontal pode ser usadanesta conjugação com página SDS para separar e analisar as amostras biológicas complexas. Éamigável usuário e nenhum equipamento especializado é necessário o gel preparativo nativo de página nativa épurificar em massa quantidade a proteína na quantidade de massa para o desenvolvimento do anticorpo bem comopara a atividade como dito.Além disso, este design não requer nenhuma fabricação especializada e em permitir que o usuário atireempilhando e resolvendo gel em conjunto. O que significa que a página horizontal está dando a você as muitas vantagensem que você pode realmente utilizá-las para resolver as proteínas do positivamente bem comoos negativamente carregados que estão presentes na amostra juntos. Número 2 porque na verdade éresolvendo a amostra com base na taxa por proporção de massa você pode ser capaz de utilizar o gel emconjugação com a página SDS, e que realmente permitirá resolver as amostras biológicas demuito complexas.E há outra vantagem que é o amigável do usuário comparar com o outro TDS a página horizontal(()) (43:59) estão disponíveis e assim com isso gostaríamos de concluir nossa palestra aqui. Em nossa palestrasubsequente vamos realmente discutir os experimentos assim como a pesquisaproblemas o que estão relacionados com a eletroforese. E também vamos discutir essas astécnicas mais coloridas que também estão disponíveis nos que também são usadas na eletroforese.
    Então com isso eu gostaria de concluir minha palestra aqui em uma palestra subsequente nós vamos estar indo paradiscutir os mais tópicos relacionados à eletroforese obrigado.